酶动力学是一门负责检查酶参与的化学反应速度的科学。通过对酶的速度和活性进行分析，可以深入了解酶的作用方法，其在新陈代谢中的作用，如何在细胞内控制其活性以及如何对其进行抑制。承担毒品或其他类型物质的行为。
通常，酶是能够处理其他分子而不会引起反应引起任何类型的改变的蛋白质。这些被讨论的分子称为“底物”。这些分子具有融合至酶活性位点的能力。这意味着底物与酶的特定区域结合，导致催化作用，这意味着从底物获得产物。这一切都归功于酶促作用。
重要的是要记住，某些酶具有融合到不同底物的特殊性，并取决于它们可以得到不同产物的事实。例如，蛋白酶具有操纵不同蛋白质以获得多种多肽的能力。在某些情况下，该酶可以同时融合到两个底物上，DNA聚合酶就是一个例子，该酶与DNA链和一个核苷酸结合，将其添加到链中。
酶催化抗性的速率与底物浓度成比例（在某种程度上）。即，当底物的密度低时，酶分子的某些部分具有自由的活性位点。如果底物的量增加，。这些免费的活动站点最终将加入您的行列；它将加快底物产物的反应速度。现在，如果该底物的数量继续增加，那么将有一段时间不再有游离的活性位点，这将阻止反应速率继续增长。在这种情况下，酶被认为是饱和的。
最后，可以说，酶动力学中两个最突出的特性是酶饱和所需的时间以及该酶催化的反应可获得的最大速度。
